Какво представлява пептидното свързване и сърповидноклетъчната анемия

Видът амидна връзка, която възниква при образуването на пептидни протеини след взаимодействието на две аминокиселини, това е отговорът на въпроса какво е пептидна връзка.

Дипептидът, т.е. верига от тези аминокиселини и молекула вода, се образува от двойка аминокиселини. В подобна система от рибозомите се генерират повече аминокиселинни вериги, т.е. полипептиди и протеини.

Свойства на веригата

Различните аминокиселини, които са вид "строителен материал" за даден протеин имат радикала R.

Както при всеки амид, пептидната връзка на белтъчната верига C-N, чрез взаимодействието на каноничните структури между карбонилния въглерод и азотния атом, обикновено има свойството на двойна. Това обикновено се изразява в намаляване на дължината му до 1,33 ангстрьома.

Всичко това води до следните заключения:

• C, H, O и N - 4 свързани атома и 2 a-въглерода в една и съща равнина. R-групите на аминокиселините и a-въглеродният водород вече са разположени извън тази област.
• H и O връзката на пептидната връзка на аминокиселината и a-въглеродът на двойката аминокиселини са транс-ориентирани, въпреки че транс-изомерът е по-стабилен. L-аминокиселините също имат R-групи, които са транс-ориентирани, което се среща във всички пептиди и протеини в природата.
• Въртенето около веригата C-N е трудно, по-вероятно е да се върти около връзката C-C.

За да се разбере какво представлява пептидната връзка, както и за да се идентифицират самите пептиди с белтъците и да се определи количеството им в даден разтвор, се използва биуретова реакция.

Разположение на атомите

Връзката в пептидните протеини е по-къса, отколкото в другите пептидни групи, защото притежава частична връзка, характерна за двойната връзка. Като се има предвид какво представлява пептидната връзка, можем да заключим, че нейната подвижност е ниска.

Електронната структура на пептидната връзка определя твърдата, плоска структура на пептидната група. Равнините на тези групи са разположени под ъгъл една спрямо друга. Връзката между а-въглеродния атом и а-карбоксилната и а-аминогрупата може да се върти свободно около оста си, като е ограничена по размер и по естеството на радикала, и това дава възможност на полипептидната верига да определя различни настройки.

Пептидните връзки в белтъците обикновено са в транс-конфигурация, т.е. разположението на а-въглеродните атоми е в различни части на групата. резултатът е, че страничните радикали на аминокиселините са по-отдалечени в пространството един от друг.

Разграждане на протеини

При изследването на пептидните връзки обикновено се разглежда здравината на връзката. такива вериги не се разкъсват сами при нормални условия в клетката. Тоест при подходяща телесна температура и неутрална среда.

В лабораторни условия хидролизата на протеинови пептидни вериги се изследва в запечатани ампули с концентрирана солна киселина вътре при температури над сто и пет градуса по Целзий. Пълната хидролиза на протеините до свободни аминокиселини отнема около 24 часа.

Във връзка с въпроса какво представлява пептидната връзка в живите организми, при тях разкъсването се извършва с помощта на определени ензими-протеолити. За да се открият пептиди и протеини в разтвор и да се определи тяхното количество, се използва положителният резултат на вещества, които съдържат две или повече пептидни връзки, т.е. реакция на биурета.

Заместване на аминокиселини

В анормалния хемоглобин S са мутирани 2 β-вериги, в които глутаматът, както и отрицателно заредената силно полярна аминокиселина в шеста позиция, са заменени с радикал-съдържащ хидрофобен валин.

Във вътрешността на мутиралия хемоглобин има място, което е комплементарно на друго място със същите молекули, което съдържа променената аминокиселина. В крайна сметка молекулите на хемоглобина "залепени заедно" и образуват дълги фибриларни агрегати, които променят еритроцита, в резултат на което се получава мутирал сърповиден еритроцит.

В оксихемоглобин S едно комплементарно място е маскирано от промяната в конформацията на протеина. Липсата на достъпност прави невъзможно молекулите на този оксихемоглобин. Съществуват условия, които подпомагат образуването на агрегати HbS. Те увеличават натрупването на дезоксихемоглобин в клетките. Те могат да включват:

Сърповидно-клетъчна анемия

Тъй като червените кръвни клетки под формата на "сърпове" имат ниска пропускливост през капилярите на тъканта; те могат да блокират съдовете и по този начин да създадат локална хипоксия. Това ще увеличи натрупването на дезоксихемоглобин S в червените кръвни клетки, както и скоростта, с която се появяват агрегати на S-хемоглобина, и ще създаде още повече условия за деформация на червените кръвни клетки.

Сърповидно-клетъчната анемия е рецесивно хомозиготно заболяване, което се проявява само когато и двамата родители предадат двойка мутантни β-верижни гени. След раждането на бебето болестта няма да се прояви точно, докато големи количества HbF не се обменят с HbS. Пациентите проявяват клиничната симптоматика, характерна за анемията, т.е. главоболие и световъртеж, сърцебиене, задух, слабост при инфекции и др.